Chloroplasten fan algen en planten binne de sellulêre motoren dy't sinne-enerzjy omsette yn gemyske enerzjy troch fotosynteze. Dizze organellen, begrinze troch in omhulsel mei twa membranen, befetsje har eigen genoom wêrfan de ekspresje strak koördinearre is mei dy fan it kearngenoom. De mearderheid fan chloroplastproteinen wurdt kodearre troch nukleêre genen, oerset yn it cytosol as foarrinnerproteinen dy't in transitsekwinsje befetsje op har aminoterminus dy't tsjinnet as it yngongskaartsje yn chloroplasten.
Protein-ymport yn chloroplasten wurdt bemiddele troch twa membraanproteinkompleksen neamd TOC en TIC yn respektivelik it bûtenste en binnenste envelopmembraan. Dizze kompleksen spylje in wichtige rol yn chloroplast biogenese, yn 'e gearstalling fan' e fotosyntetyske apparaten en yn ferskate metabolike paden. De ferskate proteïne-subunits fan TOC en TIC binne identifisearre en karakterisearre, en TOC en TIC binne iepenbiere om tegearre in superkompleks te foarmjen. Hoe't ferskate proteïnen fan TOC en TIC gearkomme om de kanalen te foarmjen foar proteïnetranslokaasje oer de chloroplast-omhulselmembranen is lykwols ûndúdlik, en de proteïnetranslokaasjepaden binnen TOC en TIC bliuwe ûndúdlik.
Yn in stúdzje publisearre online yn Natuer, Liu Zhenfeng's groep oan it Ynstitút foar Biofysika fan 'e Sineeske Akademy fan Wittenskippen, yn gearwurking mei prof Jean-David Rochaix fan' e Universiteit fan Genêve, Switserlân, levere langferwachte ynsjoch yn 'e molekulêre komponinten, trijediminsjonale organisaasje en potinsjele proteïne translokaasjepaden fan it TOC-TIC superkompleks fan in iensellige griene alg neamd Chlamydomonas reinhardtii.
De ûndersikers ferklearje de supramolekulêre arsjitektuer fan it TOC-TIC superkompleks troch kryo-elektroanenmikroskopie.
Trettjin ferskillende proteïne-subunits yn dit superkompleks waarden ûntdutsen. Mei útsûndering fan Tic214 kodearre troch it chloroplastgenoom, binne alle oare subunits nukleêre kodearre. Se wurde gearstald yn it TOC-kompleks yn 'e bûtenmembraan, it intermembrane romtekompleks (ISC) en it TIC-kompleks yn' e binnenmembraan. Opfallend waard fûn dat it grutste membraanprotein Tic214 de binnenmembraan, de yntermembraanromte en it bûtenmembraan oerspant, en de oare ferbynt. protein subunits lykas in brêge en nei alle gedachten ek fungearje as in steiger.
It TOC-kompleks yn it bûtenmembraan is benammen gearstald út Toc34, Toc90 en Toc75, flankearre oan 'e Toc90-kant troch it Ctap4-Ctap3-kompleks. In hybride barrel-foarmige kanaal wurdt foarme troch Toc90 en Toc75 op 'e bûtenmembraan. It kanaal befettet in yngong oan 'e cytosolyske kant en twa útgongen dy't iepenje nei de yntermembraanromte, en ek in laterale poarte nei de lipide twalaach. In fytyske soer (ek wol bekend as inositol hexaphosphate / InsP6) molekule intercalates by de ynterface tusken Toc90 en Tic214, stabilisearjen harren gearkomste as in wig.
It yntermembraan-romtedomein fan Tic214, Tic100, Tic56, Ctap3 en Ctap5 ferweve mei elkoar om in toer-achtige struktuer te foarmjen dy't TOC mei TIC ferbynt. Yn de binnenmembraan, de membraan-ynbêde domeinen fan Tic214, Tic20, Ctap5 en trije lytse subunits (neamd Simp1, Simp2 en Simp3) foarmje it TIC-kompleks. Fjouwer lipide molekulen tsjinje om de gearstalling fan in trechter-like kanaal te stabilisearjen op 'e ynterface tusken Tic214 en Tic20 en foarkomme dat it kanaal lekt.
Op grûn fan 'e strukturele gegevens analysearren de ûndersikers yn detail de funksjes fan' e poaren binnen de TOC- en TIC-kanalen. Se koene de ynteraksjes tusken it transitpeptide en it TIC-kompleks foarsizze troch simulaasje fan molekulêre dynamyk.
Stipe troch de observaasje fan twa kanaalpoaren ferbûn troch in oerflakgroove en de foarige biogemyske en funksjonele rapporten, waarden meardere paden foarsteld om rekken te hâlden mei de translokaasje fan 'e ferskate preproteins troch it TOC-TIC-superkompleks nei ûnderskate lokale chloroplastkompartementen.